キナーゼとは対照的に、ホスファターゼ酵素はより多くの基質と反応を認識し、触媒する。 例えば、ヒトの場合、Ser/ThrキナーゼはSer/Thrホスファターゼを10倍も上回っている。 この差は、ヒトのホスファトーム、すなわち細胞、組織、生物に発現するホスファターゼの完全な集合についての知識が不十分であることにある程度起因している。 多くのホスファターゼはまだ発見されておらず、既知のホスファターゼの多くはまだ基質が特定されていない。 しかし、よく研究されているリン酸化酵素とキナーゼの組み合わせでは、リン酸化酵素はキナーゼよりも形も機能も多様であり、これはリン酸化酵素の保存度が低いことに起因していると思われる。
Protein phosphatasesEdit
プロテインホスファターゼは、そのタンパク質基質のアミノ酸残基を脱リン酸化する酵素である。 プロテインキナーゼがタンパク質をリン酸化することでシグナル伝達を行うのに対し、ホスファターゼはリン酸基を除去するため、細胞内シグナルのシステムが将来的にリセットできるようにするために必要不可欠である。 キナーゼとホスファターゼのタンデムワークは、細胞の制御ネットワークの重要な要素を構成している。 リン酸化（および脱リン酸化）は、タンパク質の翻訳後修飾の中でも最も一般的な様式であり、常時、全タンパク質の30％がリン酸化されていると推定される。 PP2Aは、DNAの複製、代謝、転写、発生など様々な制御過程に関与している。 PP2Bはカルシニューリンとも呼ばれ、T細胞の増殖に関与している。このため、免疫系を抑制しようとするいくつかの薬剤の標的になっている。
Nucleotidase編集
ヌクレオチダーゼは、ヌクレオシドとリン酸イオンを形成し、ヌクレオチドの加水分解を触媒する酵素である。 ヌクレオチドとヌクレオシドの比率のバランスを保つ役割を担っているため、細胞の恒常性維持に不可欠な酵素である。 一部のヌクレオチダーゼは細胞外で機能し、ヌクレオシドを生成して細胞内に輸送し、サルベージ経路を介してヌクレオチドの再生に利用することができる。 細胞内では、ヌクレオチダーゼはストレス条件下でエネルギーレベルを維持するのに役立つと考えられる。
糖新生において
ホスファターゼは、糖新生の中間体など、炭水化物にも作用することができます。 グルコース生成は、グルコースが非炭水化物前駆体から作成される生合成経路であり、多くの組織がグルコースからのみエネルギーを得ることができるので、この経路は不可欠である。 グルコース-6-ホスファターゼとフルクトース-1,6-ビスホスファターゼという2つのホスファターゼが、糖新生における不可逆的なステップを触媒している。 それぞれ、炭素数6の糖リン酸中間体からリン酸基を切り離す。