コンピュータが利用可能になる以前、KMとVmax値の決定には、基本のミカエリス-メンテン式の代数的操作が必要でした。 Vmaxは漸近的に近づくので（図8.11参照）、典型的なミカエリス-メンテンのプロットから決定的な値を得ることは不可能である。 KMはVmax/2における基質濃度であるため、同様にKMの正確な値を求めることは不可能です。 しかし、Michaelis-Mentenの式を直線的なプロットに変換すれば、Vmaxを正確に求めることができる。 式23の両辺の逆数をとると
ラインウィーバーバークまたはダブルレシピカルプロットと呼ばれる1/V0対1/のプロットは、1/Vmaxの切片、KM/Vmaxの傾きを持つ直線を生成する（図8.36）。 x軸の切片は-1/KMです。
図8.36
ダブルレシプロまたはリニアウィーバーバークプロット. 傾きはKM/Vmax、縦軸の切片は1/Vmax、横軸の切片は（以上）
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二重逆行プロットは競合阻害剤と非競合阻害剤を区別するために特に有用である。 競合阻害の場合、1/V0対1/のプロットのY軸上の切片は、阻害剤存在時と非存在時で同じですが、傾きが大きくなります（図8.37）。 切片が変わらないのは、競合阻害剤がVmaxを変化させないからである。 十分に高い濃度では、実質的にすべての活性部位が基質で満たされ、酵素は完全に活性化される。 1/V0対1/のプロットの傾きが大きくなることは、競合阻害剤の結合の強さを示している。 競合阻害剤の存在下では、式31は
ここで、阻害剤の濃度、Kiは酵素-阻害剤複合体の解離定数です。
図 8.37
Competitive Inhibition illustrated on a Double-Reciprocal Plot.
競合阻害を二重逆数プロットで表示します。 競合阻害剤の存在下(
) における酵素の動きの二重回帰プロットは、阻害剤がVmaxに影響を与えずKMを増加させていることを表しています。
言い換えれば、競合阻害剤の存在下では、プロットの傾きは要因 (1 + /Ki) によって増加します。 阻害剤がない場合、V0 = Vmax/2 = 10-4 Mである。10-3 MのKiで酵素に結合している2 × 10-3 Mの競合阻害剤の存在下では、見かけのKM (KappM )はKM × (1 + /Ki) すなわち3 × 10-4 Mに等しくなる。 これらの値を式23に代入すると、V0 = Vmax/4, when = 10-4 Mとなる。したがって、競合阻害剤の存在は、この基質濃度で反応速度を半分にする。
非競合阻害（図8.38）では、阻害剤は酵素または酵素-基質複合体のいずれかと結合することが可能である。 純粋な非競合阻害では、阻害剤と酵素、阻害剤と酵素基質複合体の解離定数の値は等しくなる(8.5.1項)。 Vmax の値は Vappmax と呼ばれる新しい値に減少するので、縦軸の切片は増加する。 新しい傾きは KM/Vappmax に等しく、同じファクターで大きくなる。 Vmaxとは対照的に、KMは純粋な非競合的阻害には影響されない。 純粋な非競合阻害剤であるVimaxの存在下での最大速度は、
図 8.38
Noncompetitive Inhibition illustrated on a Double-Reciprocal Plot.
非競合的阻害を二重逆数プロットで表示。 
の存在下で酵素の動きの二重逆数プロットは、KMが変化せず、Vmaxが減少していることを表しています。