抗体の結合部位は、異なる抗原を様々な親和性で結合し、新規抗原を結合できる一般特性を持つか？ ここでは、抗原の収容と結合に関与する残基にとって最も好ましい物理的・化学的特性を調べることで、この問いに取り組むことにする。 両親媒性アミノ酸は、抗体-抗原複合体形成時に起こる親水性から疎水性への環境変化に容易に耐えることができる。 残基が大きく、様々なファンデルワールス相互作用や静電相互作用に関与することができれば、様々な抗原との結合が可能になる。 柔軟な側鎖を持つアミノ酸は、構造的に可塑性のある領域、すなわち抗原の周りにそれ自身を形成して相互作用表面の相補性を向上させる能力を持つ結合部位を作り出すことができる。 したがって、抗体は、限られた残基の中に、より特異的な残基が混在することで、様々な新規抗原に結合することができる。 このように、個々の抗体分子は交差反応性を持ち、構造的に類似したリガンドと結合する能力を持つことができる。 適度な結合部位の柔軟性によって抗原構造のバリエーションに対応することは、異なるが近縁の病原体に対する抗体結合を可能にし、免疫防御に重要な貢献をする可能性がある。 TyrとTrpは、このような物理化学的条件を最も容易に満たすので、理論的には結合部位として一般的であろうと予想される。 1）結晶学的に決定された6つの抗体-抗原複合体において、これらのアミノ酸が抗原結合に高頻度で関与していること、（2）構造および配列データから推定される抗体の結合領域に頻繁に出現すること、（3）既知の抗体結合部位およびモデル系においてこれらの側鎖の移動が可能であること、からこのことは実験的に裏付けられている。 6つの結合抗原は、2つの小さな異なるハプテン、同じ大きなタンパク質の重ならない領域、19アミノ酸残基のペプチドから構成されています。 合計85の相補性決定領域位置のうち、37箇所（＋3フレームワーク）だけが抗原相互作用に直接関与している。 このうち、軽鎖残基91は調べた複合体すべてに利用され、軽鎖32、軽鎖96、重鎖33は6つのうち5つに利用された。 既知の抗体-抗原複合体における結合部位と、遊離Fab断片における想定される結合部位は、存在するアミノ酸の種類に関して類似した特徴を示している。 また、他のアミノ酸の役割も評価されている（ABSTRACT TRUNCATED AT 400 WORDS）
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