Rendelkeznek-e az antitest-kötőhelyek olyan általános tulajdonságokkal, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy különböző antigénekhez különböző affinitással és új antigénekhez kötődjenek? Itt erre a kérdésre keressük a választ az antigén akkomodációban és kötődésben részt vevő maradékok számára legkedvezőbb fizikai és kémiai tulajdonságok vizsgálatával. Az amfipatikus aminosavak könnyen tolerálhatják a környezet hidrofilről hidrofóbra történő megváltozását, amely az antitest-antigén komplex kialakulásakor következik be. A nagyméretű és sokféle van der Waals- és elektrosztatikus kölcsönhatásban részt venni képes rezidensek lehetővé tennék az antigének széles skálájához való kötődést. A rugalmas oldalláncokkal rendelkező aminosavak szerkezetileg plasztikus régiót hozhatnak létre, azaz olyan kötőhelyet, amely képes az antigén köré formálódni, hogy javítsa a kölcsönható felületek komplementaritását. Így az antitestek új antigének sokaságához kötődhetnének egy korlátozott számú maradékot használva, amelyek között több egyedi maradék található, amelyeknek nagyobb kötési specificitás tulajdonítható. Egy egyedi antitestmolekula így keresztreaktív lehet, és képes lehet szerkezetileg hasonló ligandumok megkötésére. Az antigénszerkezeti eltéréseknek a kombinációs helyek szerény rugalmasságával történő kiegyenlítése fontos hozzájárulást jelenthet az immunvédelemhez azáltal, hogy lehetővé teszi az antitestek kötődését különböző, de egymással szoros kapcsolatban álló kórokozókhoz. A Tyr és a Trp teljesíti a legkönnyebben ezeket a katolikus fizikai-kémiai követelményeket, és ezért elméleti alapon várhatóan gyakoriak lennének a kombinációs helyeken. Ennek kísérleti alátámasztása három forrásból származik: (1) ezek az aminosavak hat kristályográfiailag meghatározott antitest-antigén komplexben megfigyelt nagy gyakorisággal vesznek részt az antigénkötésben, (2) gyakori előfordulásuk az antitestek feltételezett kötőhelyein, ahogyan azt szerkezeti és szekvenciaadatokból meghatározzák, és (3) az oldalláncaik mozgási lehetősége az ismert antitestkötőhelyeken és modellrendszerekben. A hat kötött antigén két különböző kis haptenből, ugyanazon nagy fehérje nem átfedő régióiból és egy 19 aminosavmaradékból álló peptidből áll. Az összesen 85 komplementaritást meghatározó régió pozíciójából csak 37 hely (plusz 3 váz) vesz részt közvetlenül az antigén kölcsönhatásban. Ezek közül a 91-es könnyűlánc-maradványt az összes vizsgált komplex használja, míg a 32-es könnyűláncot, a 96-os könnyűláncot és a 33-as nehézláncot a hatból öt. Az ismert antitest-antigén komplexek kötőhelyei, valamint a szabad Fab fragmentumok feltételezett kötőhelyei hasonló jellemzőket mutatnak a jelen lévő aminosavak típusait illetően. Más aminosavak lehetséges szerepét is értékeljük.(ABSTRACT TRUNCATED AT 400 WORDS)